Er zijn berichten dat cashewnotenallergie nog erger fout kan gaan dan pinda-allergie.

In Wageningen is bedacht hoe je de eiwitten kunt opzuiveren die cashewnotenallergie veroorzaken. Zo kun je tenminste goed onderzoeken hoe die allergie precies werkt, melden Marit Reitsma, Harry Wichers en collega’s in het Journal of Agricultural and Food Chemistry.

Er zijn drie van die cashew-allergenen bekend: 7S globuline Ana o 1, 11S globuline Ana o 2 en 2S albumine Ana o 3. Uit en extract van cashew-eiwitten blijk je de nummers 1 en 3 te kunnen afscheiden door precipitatie met ammoniumsulfaat gevolgd door ultrafiltratie; voor nummer 2 is gelfiltratiechromatografie beter geschikt.

Met onder meer natriumdodecylsulfaat polyacrylamide gelelektroforese (SDS-PAGE) en Western blots werden de gezuiverde eiwitten verder onderzocht. Er kwam onder meer uit dat Ana o 1 als enige van de drie is geglycolyseerd. Belangrijker is wellicht dat nu vel meer bekend is over de manier waarop deeze eiwitten zijn opgebouwd.

En het belangrijkste is dat we nu weten welke stukken van het eiwit binden aan menselijk immunoglobuline E, het antilichaam uit het immuunsysteem dat verantwoordelijk is voor allergische reacties. Opvallend genoeg zijn dat niet altijd dezelfde stukken: de onderzoekers hebben het geprobeerd met bloed van Nederlandse kinderen en van Amerikaanse volwassenen, en vonden duidelijk verschil in de manieren waarop Ana o 1 wordt gebonden. Bij Ana o 3 lijkt het zelfs per individu behoorlijk uit te maken.

Duidelijk is wel dat nog veel meer onderzoek nodig is om helder te krijgen hoe cashewnotenallergie precies werkt en wat je er tegen kunt doen. het nieuwe zuiveringsprotocol maakt dat onderzoek in elk geval een stuk gemakkelijker.

bron: American Chemical Society