Kwantummechanische berekeningen werpen nieuw licht op ribosoom

Twee watermoleculen zijn essentieel voor het reactiemechanisme waarmee ribosomen aminozuren aan elkaar breien tot eiwitketens. Dat concluderen Góran Wallin en Johan Åqvist (Uppsala universitet, Zweden) uit uitgebreide kwantummechanische berekeningen die ze hebben losgelaten op het reactieve centrum van zo’n ribosoom.

De reactie in kwestie verloopt zo snel dat niemand hem ooit in detail heeft kunnen volgen. Wel is duidelijk dat er een mechanisme aanwezig moet zijn dat met protonen schuift. Er is aangetoond dat er watermoleculen vast zitten op sleutelposities in het ribosoom. Het lijkt zelfs wel of twee van die watermoleculen de enige delen van het ribosoom zijn die in direct contact met het reagerende uiteinde van de eiwitketen komen.

In PNAS maken de Zweden nu aannemelijk dat die watermoleculen inderdaad de reactie katalyseren. De ene speelt een sleutelrol in het protonenschuifmechanisme, het andere stabiliseert de ladingsverdeling en verlaagt de activeringsenergie van de reactie.

Het gaat uiteraard om puur theoretisch rekenwerk, maar de resultaten zijn niet in strijd met wat men tot nu toe heeft kunnen waarnemen.

Het zou betekenen dat het overgrote deel van het ribosoom alleen dient om die watermoleculen op hun plek te houden. Åqvist speculeert al hardop dat het is geëvolueerd uit een vele malen simpeler oer-ribosoom, dat óók werkte.

bron: Uppsala universitet