Massaspectrometrie bewijst: geen histidine-fosforylering bij mensen

Portret_Simone-Lemeer_Niels-Leijten_01

Beeld: Universiteit Utrecht/Harold van de Kamp

Zoeken en niet vinden. Dat is ook een waardevol resultaat. Utrechtse onderzoekers laten in Nature Methods zien dat een belangrijk reguleringsmechanisme bij bacteriën toch niet voorkomt bij mensen. ‘We werden steeds sceptischer.’  

Fosforylering, het koppelen van een fosfaatgroep aan een aminozuur, kan eiwitten activeren of remmen. Het bekende tumoronderdrukkende eiwit P53 bevat bijvoorbeeld 18 verschillende fosforyleringssites die de werking sturen. Aminozuren met een vrije hydroxylgroep, zoals serine (Ser), threonine (Thr) en tyrosine (Tyr), ondergaan vaak fosforylering. Het kan echter ook op histidine (His). Dan komt de fosfaatgroep op de imidazoolring; dat is een stuk zeldzamer. En dus moeilijker aan te tonen.  

 

0098-Mockup-KNCV_Betaalhekje_412x374

Verder lezen?
Maak eenvoudig een gratis profiel aan.

  • krijg toegang tot ons online archief met meer dan 10.000 artikelen over chemie, life sciences en procestechnologie;
  • kijk webinars live mee of later terug, lees exclusieve online-only content en plaats reacties op artikelen;
  • ontvang elke week onze nieuwsbrief C2Weekly in je mailbox met nieuws en ontwikkelingen zodat je altijd up-to-date bent.

Als lid van de KNCVKVCVNBV, of NVBMB  heeft u onbeperkt toegang tot deze site, u kunt hier inloggen.

0098-Mockup-KNCV_Betaalhekje_Logo-balk