Nederlandse en Canadese onderzoekers hebben een klein molecuul ontwikkeld dat een breed spectrum griepvirussen saboteert zonder dat ze er resistentie tegen kunnen ontwikkelen. Bij muizen werkt het alvast, meldt de website van Science.

Het middel richt zich op neuraminidase (NA), een van de twee belangrijke glycoproteïnes van het influenzavirus. NA zorgt dat virussen na hun vermenigvuldiging uit de gastheercel kunnen onsnappen. Dat doet het door siaalzuurmoleculen op de celwand door te knippen.

De bestaande griepremmers Relenza en Tamiflu werken doordat ze qua structuur sterk op siaalzuur lijken. Ze binden zich dus ook aan NA en houden zo dat eiwit van zijn werk af. Alleen is de binding niet-covalent en nogal losjes, en is een eenvoudige mutatie voldoende om te zorgen dat het net niet meer lekker past. Gevolg is dat veel griepvarianten inmiddels resistent zijn tegen Tamiflu.

Het nieuwe molecuul werkt bijna net zo. Het verschil is dat er naast de van Relenza bekende guanidine-staart ook nog twee fluorkernen aan zijn gezet. Wanneer het zich met die guanidinegroep aan NA hecht, komt een van de twee fluorkernen precies naast een tyrosine-residu te zitten. Gevolg is dat die fluor zich afsplitst en het tyrosine een degelijke covalente binding met de rest vormt.

De nieuwe griepremmer zit dus niet alleen veel degelijker vast dan Tamiflu, het griepvirus kan er ook nog bijzonder weinig aan doen. Dat tyrosineresidu is namelijk essentieel voor het knippen van het echte siaalzuur. Valt het door een mutatie weg, dan is NA misschien wel resistent maar het doet meteen ook niets meer.

Bij muizen blijkt het alvast tewerken tegen de griepvarianten H1N1, H1N9 en H3N2.

Er worden commerciële partners gezocht om het concept verder te ontwikkelen. Hoe snel de nieuwe griepremmer op de markt kan zijn, hangt een beetje van die partners af; geschat wordt dat 7 jaar het minimum is.