De vier haem-moleculen van hemoglobine

Nieuwe informatie over zuurstofdrager in bloed

De interacties die verantwoordelijk zijn voor de structuurveranderingen in hemoglobine zijn ontrafeld. Dankzij deze veranderingen is het molecuul in staat om in de longen zuurstof op te nemen en in weefsels weer af te staan. De Barcelona Supercomputing Center (BSC) en het Barcelona Institute for Research in Biomedics (IRB) beschrijven hun gezamenlijke resultaten in PNAS.

Hemoglobine bestaat uit vier polypeptideketens in een complex. Iedere keten bevat een haem-molecuul dat in het midden een ijzerion bindt. Hieraan wordt zuurstof gebonden. De affiniteit waarmee dit gebeurt, is afhankelijk van de conformatie van het geheel en dit is gekoppeld aan cooperativiteit. Hoe meer zuurstofatomen er gebonden zijn, des te makkelijker bindt het volgende. Bij het afstaan van zuurstof op de plaats van bestemming geldt hetzelfde, deoxyhemoglobine staat makkelijker zuurstof af dan trioxyhemoglobine.

De Spaanse onderzoekers wisten met technieken die gebruik maken van kwantum- en klassieke mechanica aan te tonen welke interacties aan de veranderingen ten grondslag liggen. Deze blijken verder van het actieve centrum af te liggen dan tot nu toe verondersteld.

De ontdekking biedt perspectieven op het gebied van medicijnontwikkeling en modificaties aan het molecuul om het beter te laten functioneren.

Bron: IRB Barcelona

Onderwerpen