Aldehyde-dehydrogenase overtreft niet-biologische kat op alle fronten.

Aan de Universiteit van Amsterdam is een duurzame manier bedacht om aldehydes selectief te oxideren tot carbonzuren.

Natuurlijke aldehyde-dehydrogenases blijken er ideaal voor, melden Francesco Mutti en collega’s.

In Green Chemistry stellen ze dat traditionele processen verre van groen zijn. Die werken vaak zonder katalysator en met een overmaat van een agressieve oxidator, en leveren bovendien de nodige nevenproducten op. Homogene en heterogene katalytische alternatieven konden tot nu toe ook niet zonder toxische metaalzouten en organische oplosmiddelen. Het is ook weleens geprobeerd met aldehyde-oxidases. Zulke enzymen hebben het voordeel dat ze zelfstandig werken, zonder co-enzymen. Maar ze oxideren ook OH-groepen en zijn dus niet echt selectief.

Aldehyde-dehydrogenases, afgekort ALDH’s, hebben een co-enzym nodig in de vorm van NAD+, dat ze omzetten in

NADH. Die verbinding recyclen ze met zuurstof, wat de inzet vraagt van een nicotinamideoxidase als tweede enzym. Maar volgens Mutti zijn ALDH’s wel veel selectiever. Op 61 sterk uiteenlopende aldehydes testte hij 3 varianten uit, uit E. coli , Pseudomonas putida en ooglenzen van koeien. Het werkte in vrijwel alle gevallen, met opbrengsten die vaak boven de 99 % lagen. En de nevenproducten bleven telkens beneden de detectiegrens, welke functionele groepen er verder ook aan de aldehydes hingen.

De meeste proeven zijn in vitro gedaan, maar het lijkt ook te werken als je ALDH in de coli laat zitten en er een fermentatie van maakt. De schaalbaarheid daarvan is het volgende aandachtspunt. (AD)