Enzymen blijven in een industriële omgeving veel langer goed wanneer je ze opsluit in nanoporiën met een zorgvuldig gekozen diameter. In het beste geval doen ze nog veel harder hun best ook, zo schrijft de Vlaamse Amerikaan Marc-Olivier Coppens (Rensselaer Polytechnic Institute) in het tijdschrift Physical Chemistry Chemical Physics.

Het idee is dat zo’n porie het enzym zo weinig bewegingsruimte geeft, dat het niet meer de kans krijgt om zichzelf te ontvouwen en zo zijn functionaliteit te verliezen. Normaal gesproken doen enzymen en andere eiwitten dat juist wel heel gemakkelijk wanneer ze uit hun vertrouwde cellulaire omgeving wordn gehaald.

Coppens (ex-UGent, ex-TU Delft en sinds 2006 werkzaam in de VS) en zijn mede-auteur Lung-Ching Sang hebben het uitgeprobeerd met twee enzymen: lysozym en myoglobine. Die sloten ze op in mesoporeuze silica met nauwkeurig gedefinieerde poriën van 5 tot 12 nanometer diameter, net iets groter dus dan de enzymen die ergens tussen de 3 en 4 nanometer zitten. Bij sommige proeven werd de silica bovendien gefunctionaliseerd met propylgroepen.

Het pakte net iets anders uit dan de onderzoekers waarschijnlijk hadden vermoed. De eiwitten gaan inderdaad veel minder gemakkelijk kapot, maar uit metingen met ATR-FTIR-spectrometrie viel tevens af te leiden dat ze chemische interactie vertonen met de poriewand en dat daardoor de secundaire structuur verandert. De geometrie van de porie blijkt daar eveneens invloed op te hebben.

Zo’n verandering heeft al snel invloed op de katalytische activiteit van een enzym. Die invloed kan twee kanten uitgaan. En Coppens meldt dat hij het de goede kant op heeft zien gaan en dat de enzymen significant actiever werden dan gewoonlijk.

Via verdere experimenten en computersimulaties wil hij nu zien te achterhalen wat voor fundamentele mechanismes hier aan het werk zijn, en hoe je daar optimaal gebruik van kunt maken.

bron: Rensselaer

Onderwerpen