De knijper bestaat uit een reeks ringstructuren met twee fosfaatgroepen opzij.

In Duitsland is een molecuul bedacht dat zichzelf als een wasknijper op een eiwit vastzet. Het zou de eerste stap moeten zijn naar een nieuwe techniek om de werking van eiwitten te bestuderen, suggereert een publicatie in Nature Chemistry.

Het idee is dan dat de wasknijper een specifiek structuurmotief in het eiwit opzoekt, en dat gedeelte als het ware buiten gevecht stelt. Als je kunt voorspellen waar een gegeven knijper precies aan bindt, moet je in principe een knijper kunnen produceren die het functioneren van één specifiek eiwit verlamt.

Die voorspelling, met een combinatie van structuuranalyse en computersimulaties, vormt dan ook de hoofdmoot van de publicatie.

De nu gepresenteerde knijper richt zich op het aminozuur lysine. Bijkomende voorwaarden blijken te zijn dat die lysine toegankelijk is (hij moet dus enigszins buiten het gevouwen eiwit uit steken), dat er waterstofbruggen kunnen worden gevormd met enkele aminozuren verderop in de keten, en dat geen andere positief geladen lysine- of argininebouwstenen in de buurt zitten die de knijper als het ware afleiden.

De Duitsers hebben het uitgeprobeerd met 14-3-3 sigma, een eiwit dat een regelfunctie heeft. Daarin bleek precies één lysine te zitten (op plaats 214) dat aan alle eisen voldoet. Experimenten laten zien dat de knijper ook inderdaad consequent op die plek gaat zitten. Op papier kan het niet anders dan dat dit de binding van 14-3-3 met andere eiwitten beïnvloedt, al lijken de onderzoekers dat nog niet experimenteel te hebben bevestigd.

bron: Max-Planck-Institut für Kohlenforschung

Onderwerpen