Heel soms heeft een slak een spiegelbeeldig slakkenhuis, terwijl zijn aminozuren gewoon de gebruikelijke kant op draaien. En Mark McKee van McGill University snapt nu waarom, schrijft hij in Science Advances . Je blijkt de kristallisatie van calciumcarbonaat te kunnen sturen met asparaginezuur, een aminozuur dat een prominente plek inneemt in biomineralisatie-eiwitten die de slakkenhuisvorming regelen. Het zuur stabiliseert vateriet, een CaCO -kristalvorm die thermodynamisch minder gunstig is dan het gebruikelijke calciet. Onder de elektronenmicroscoop blijkt de vaterietstructuur te bestaan uit elkaar overlappende plaatjes die een spiraalvorm suggereren, waarbij de spiegelbeeldvorm van het asparaginezuur de draairichting bepaalt. En McKee redeneert nu dat wel of geen asparaginezuur op een bepaalde plek in een biomineralisatie-eiwit eveneens het verschil moet kunnen maken. De verantwoordelijke mutaties vinden wordt intussen wel lastig omdat ze snel uitsterven: linksdraaiende slakkenhuizen maken een paring met een normale slak fysiek onmogelijk. (AD)