Natuurlijke antivries-eiwitten kunnen werken op twee manieren die heel weinig met elkaar te maken hebben. Zoek je zo’n eiwit voor een bepaalde toepsssing dan moet je daar als eerste naar kijken, schrijven onderzoekers van de TU Eindhoven in PNAS.

De publicatie suggereert dat veel collega’s hun kaarten al jaren op de verkeerde antivrieseiwitten zetten.

Laatste auteur Ilja Voets spreekt van een soort tunnelvisie, waarbij bepaalde eiwitten te boek staan als ‘meest actief’. “Maar deze eiwitten komen lang niet altijd als beste kandidaat voor toepassingen uit de bus, blijkt nu uit ons onderzoek. Op welk type eiwit we ons moeten richten, hangt af van de specifieke toepassing. Met andere woorden, maatwerk is noodzakelijk.”

Zulke eiwitten worden van nature aangemaakt door organismen, zoals antarctische vissen en bacteriën, die moeten overleven in water van een paar graden onder nul. Ze voorkomen de vorming van ijskristallen, die weefsel zouden kunnen beschadigen. Antivrieseiwitten zijn bijvoorbeeld ook interessant om donororganen of verf op waterbasis te beschermen, of om roomijs smeuig te houden. En omdat ze lastig op grote schaal zijn te produceren zoekt de wetenschap al heel lang naar eenvoudige synthetische moleculen met hetzelfde effect.

Of liever gezegd: twee effecten. Ten eeste verlagen deze eiwitten de temperatuur waarbij ijskristalkiemen ineens explosief beginnen te groeien; dat heet ‘thermal hysteresis’, afgekort TH. Ten tweede voorkomen ze dat grote kristallen groeien ten koste van de kleintjes (zogeheten Ostwaldrijping); dit proces wordt aangeduid als ‘ice recrystallization inhibition’, IRI.

Bekend was ook al dat dit in alle gevallen komt doordat het eiwit zich hecht op een bepaald kristalvlak van zo’n ijskristal, en dat het per eiwit lijkt te verschillen wélk kristalvlak daarbij wordt uitgekozen.

Voets en collega’s hebben nu experimenteel aangetoond dat het heel veel uitmaakt welk kristalvlak zo’n eiwit ‘pakt’. Die kristalvlakken groeien immers niet allemaal even snel. Onder atmosferische onstandigheden zijn waterijskristallen hexagonaal, en het basale (0001)-vlak groeit veel trager dan de zijvlakken.

Mede daardoor is er geen duidelijke samenhang tussen de TH- en de IRI-activiteit van zo’n eiwit.

De evolutie heeft daar op geselecteerd. Antivrieseiwitten van bacteriën, die zes graden onder nul moeten kunnen verdragen maar er lang over doen om zo ver af te koelen, gokken vooral op dat basale vlak. Vissen, die slechts een beetje onder nul gaan maar wel actief het ijswater in kwestie in zwemmen, moeten veel sneller reageren en kiezen dus voor de niet-basale kristalvlakken. Bovendien is IRI voor hen veel belangrijker omdat de eenmaal gevormde ijskristalletjes in de antarctische praktijk nooit meer ontdooien.

Voets c.s. ontdekten het door de TH van zes antivrieseiwitten op twee manieren te meten. Bij de traditionele methode, cryoscopie, koel je een druppeltje langzaam af onder de microscoop en kijkt bij welke temperatuur de kristalvorming op gang komt. Bij sonokristallisatie, een recent ontwikkeld alternatief, breng je in een onderkoelde vloeistof de kristallisatie kunstmatig op gang met ultrasoonpulsen.

Beide methodes leveren totaal verschillende TH-activiteiten op, wat bewijst dat de experimentele condities er heel erg toe doen en dat die activiteit nooit een eenduidige maat kan zijn voor de ‘kwaliteit’ van een antivries-eiwit.

bron: TU/e, PNAS